Аминокислоты
Общая характеристика.
Многие биологически активные
молекулы включают несколько химически различных функциональных групп,
способных к взаимодействию между собой или с функциональными группами
других молекул. Один из примеров — моносахариды,
в состав которых входят несколько гидроксильных групп и одна
карбонильная группа. Другой важный пример бифункциональных природных
соединений — аминокислоты.
Аминокислоты
- это органические бифункциональные соединения, в состав которых
входят карбоксильная группа -СООН и аминогруппа -NН2. В
зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп
различают α-, β-, γ-аминокислоты:
β α
β α
α-аминопропионовая
β-аминопропионовая
кислота кислота
Греческая буква при атоме
углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Здесь будут
рассматриваться только α-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в
природе не встречаются.
В состав белков входят 19
основных аминокислот и одна иминокислота. Все природные аминокислоты
имеют тривиальные названия.
Иминокислота пролин (молекулярная
формула C5H9NO2) имеет структуру
Простейшая аминокислота — глицин (аминоуксусная кислота). Остальные природные
аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:
α-Аминокислоты
общей формулы
|
Аминокислота |
Обозначение
(трёх- и одно-
буквенное) |
-R |
Молеку-лярная формула |
|
Глицин |
Gly(G) |
-H |
C2H5NO2 |
|
Аланин |
Ala(A) |
-CH3 |
C3H7NO2 |
|
Валил |
Val(V) |
-CH(CH3)2 |
C5H11NO2 |
|
Лейцин |
Leu(L) |
-CH2-CH(CH3)2 |
C6H13NO2 |
|
Изолейцин |
Ile(I) |
-CH2-CH(CH3)-C2H5 |
C7H15NO2 |
|
Цистеин |
Cys(C) |
-CH2-SH |
C3H7SNO2 |
|
Метионин |
Met(M) |
-CH2-CH2-S-CH3 |
C5H11SNO2 |
|
Серин |
Ser(S) |
-CH2-OH |
C3H7NO3 |
|
Треонин |
Thr(t) |
-CH(OH)-CH3 |
C4H9NO3 |
|
Фенилаланин |
Phe(F) |
-CH2-C6H5 |
C9H11NO2 |
|
Тирозин |
Tyr(Y) |
|
C9H11NO3 |
|
Триптофан |
Trp(W) |
|
C11H12N2O2 |
|
Аспарагиновая кислота |
Asp(D) |
-CH2COOH |
C4H7NO4 |
|
Глутаминовая кислота |
Glu(E) |
-CH2-CH2-COOH |
C5H9NO4 |
|
Аспарагин |
Asn(N) |
-CH2-CO-NH2 |
C4H8N2O3 |
|
Глутамин |
Gln(Q) |
-CH2-CH2-CO-NH2 |
C5H10N2O3 |
|
Гистидин |
His(H) |
|
C6H9N3O2 |
|
Лизин |
Lys(K) |
-(CH2)4-NH2 |
C6H14N2O2 |
|
Аргинин |
Arg(R) |
|
C6H14N4O2 |
1)
гомологи глицина — аланин, валин, лейцин, изолейцин;
2) серосодержащие
аминокислоты — цистеин, метионин;
3) аминокислоты
с алифатической гидроксильной группой — серин, треонин;
4) ароматические
аминокислоты — фенилаланин, тирозин, триптофан;
5) аминокислоты
с кислотным радикалом — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
6) аминокислоты
с амидной группой — аспарагин, глутамин;
7) аминокислоты
с основным радикалом — гистидин, лизин, аргинин.
Изомерия. Физические
свойства. Получение
Изомерия.
Во всех α-аминокислотах, кроме глицина, α-углеродный атом связан с
четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут
существовать в виде двух изомеров (энантиомеров),
являющихся зеркальными отражениями друг друга (оптическая
изомерия). Каждый изомер относят к D-
или L-ряду в зависимости от того, совпадает
его конфигурация с конфигурацией D-глицеринового альдегида или нет:
В состав белков животных
организмов входят только L-аминокислоты.
Физические
свойства. Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические
вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических
растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.
Получение.
Основной способ получения аминокислот — замещение атома галогена на
аминогруппу в галогензамещенных кислотах. Этот способ аналогичен
получению аминов из алкилгалогенидов и аммиака. Выделяющийся при
замещении галогеноводород связывают избытком аммиака:
Cl-CH(R)-COOH + 2NH3 → H2N-CH(R)-COOH
+ NH4Cl.
Химические свойства
Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в
составе молекулы две функциональные группы противоположного характера:
аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными
свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с
основаниями:
Н2N-СН2-СООН
+ HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],
Н2N-СН2-СООН
+ NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.
При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион
водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом
образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:
H2N-CH2—СООН  +Н3N-СН2—СОO-.
Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно
изобразить следующей общей схемой:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую
среду в зависимости от количества функциональных групп. Так,
глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна
-NH2), лизин - щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).
Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой
кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а
аминокислота — в гидроксикислоту:
H2N-CH(R)-COOH + HNO2
→ HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество
аминокислоты (метод Ван-Слайка).
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии
газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в
хлороводородную соль эфира):
H2N-CH(R)-COOH + R'OH  H2N-CH(R)-COOR'
+ Н2О.
Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются
летучими соединениями.
Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с
образованием пептидов.
Качественные реакции.
1) Все аминокислоты окисляются нингидрином
с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет.
Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция
может быть использована для количественного определения аминокислот
спектрофотометрическим методом.
2) При нагревании ароматических аминокислот
с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного
кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция
называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос
— желтый).
Источник: http://www.helpschool.info | 
